Logo UHasselt

menu

UHasselt


Nieuws

Logo UHasselt Universiteit Hasselt - Knowledge in action

< OVERZICHT

Onderzoekers krijgen nog meer inzicht in de structuur van biomoleculen    18 sep 2018

Onderzoekers krijgen nog meer inzicht in de structuur van biomoleculen
18 sep 2018

CONTACTPERSOON

Prof. dr. Jelle HENDRIX

32-11-269213

jelle.hendrix@uhasselt.be


27 internationale wetenschappelijke onderzoekscentra, waar ook UHasselt prof. dr. Jelle Hendrix deel van uitmaakte, rapporteerden voor het eerst een gestandaardiseerde manier om de structuur van biomoleculen zoals eiwitten en DNA te kunnen meten via lichtmicroscopie. Dit vergemakkelijkt bijvoorbeeld het doelgericht ontwikkelen van medicijnen. De studie is zopas gepubliceerd in het prestigieuze Nature Methods magazine.

 “Alle biomoleculen, de bouwstenen van het levend materiaal rondom ons, hebben een structuur”, vertelt prof. dr. Jelle Hendrix. “Biomoleculen (zoals eiwitten) zijn duizenden keren  kleiner dan de breedte van een menselijk haar. Om de structuur van zulke biomoleculen te kunnen meten wordt al decennia x-stralen kristallografie gebruikt. Alleen is deze methode niet toepasbaar op alle soorten biomoleculen, en zeker niet op één enkelvoudig deeltje. De FRET-methode (Förster resonance energy transfer), die werkt via lichtsignalen, kan dit wel, maar deze methode was nog niet gestandaardiseerd.”

Tot nu dan. Jelle Hendrix werkte als één van de onderzoekers, toen nog voltijds verbonden aan KU Leuven, aan een wereldwijd onderzoek waarbij 27 onderzoekscentra apart de structuur van éénzelfde biomolecule via de FRET-methode onderzochten. “Bedoeling was dat alle 27 onderzoekscentra tot exact hetzelfde resultaat kwamen, zo konden we aantonen dat de FRET-methode wel gestandaardiseerd kan worden. We kunnen nu zeggen dat we een grote stap hebben gezet om op een consistente manier structurele info te krijgen van biomoleculaire samenstellingen. Onderzoekers die FRET willen gebruiken kunnen nu terugvallen op onze basismetingen,” zegt Jelle.

Beweeglijke biomoleculen meten in een levende cel

“De FRET-methode als structureel-biologische techniek heeft grote voordelen”, legt Jelle uit. “Al bij de ontdekking van de structuur van hemoglobine, een eiwit in ons bloed, weten we bijvoorbeeld dat deze op een functionele manier wijzigt, en het is net door die dynamiek dat het eiwit zuurstof in ons bloed kan vervoeren. Met de FRET-methode kunnen we zulke veranderingen in realtime en gedetailleerd in kaart brengen. Ook kunnen we naar de structuur van biomoleculen kijken in een levende cel, in een weefsel of zelfs in levende dieren. Dat laat toe structurele wijzigingen te koppelen met de functie of activiteit van het organisme zelf. Op dat gebied is de methode uniek en veelbelovend.”  

Het artikel is hier te vinden: https://www.nature.com/articles/s41592-018-0085-0